T. aquaticus — грам-негативна паличкоподібна бактерія. Не утворює капсул і спор, частина штамів рухомі та мають джгутики. На сонячному світлі продукує різноманітні пігменти[1]. Екстремально-термофільний хемоорганогетеротроф, аероб[2], розвивається при температурі вище за 55 °C (оптимальною є температура 70 °C). Мешкає в гарячих джерелах, гейзерах[3], два штами було виділено з гарячої водопровідної води[4].
Геном T. aquaticus штаму HB27 представлений кільцевою хромосомою розміром 1894877 пар основ і мегаплазмідою pTT27 розміром 232605 пар основ. Відміченв велика схожість геномк T. aquaticus з геномом мезофільного організму Deinococcus radiodurans[5]. Продовжується секвенування і аналіз геному T. aquaticus штаму Y51MC23, розмір хромосоми якого становить 2340768 пар основ, хромосома містить 2570 генів, з яких 2520 кодують білки, вміст ГЦ становить 68 %[6]. T, aquaticus штаму NTU103 має плазміду pTA103 розміром 1965 пар основ, яка реплікується за принципом «кільця, що котиться»[7]. T. aquaticus вражається бактеріофагом IN93, геном якого представлений дволанцюжковою кільцевою молекулою ДНК розміром 19603 пар основ[8].
T. aquaticus є екстремально-термофільною бактерією, тому її ферменти термостабільні й не інактівіруются при підвищених температурах. Деякі ферменти T. aquaticus (рестриктаза Taq1 і особливо полімераза Taq) активно використовуються як інструменти для молекулярно-біологічних та генетичних досліджень[9].
Спочатку не було зрозумілим, як T. aquaticus може виживати в екстремальних температурних умовах, тому необхідно було детально вивчити ферменти T. aquaticus, зокрема як вони уникають денатурації за стіль високими температурами. Одними з перших досліджених ферментів T. aquaticus були альдолази[10].
Першою полімеразою, виділеною з T. aquaticus, була РНК-полімераза (транскриптаза), вперше отримана в 1974 році[11]. Пізніше були проведені кристалографічні дослідження даного фермента[12], а потім з нього була створена рекомбінантна РНК-полімераза, призначена для молекулярно-біологічних досліджень транскрипції[13].
Рестріктаза Taq1 (Taq1-рестриктаза) була одним з перших ферментів T. aquaticus, що використовувався для молекулярно-біологічних дсліджень[14]. Її ділянка рестрикції — TCGA.
Полімераза Taq була вперше виділена в 1976 році[15]. Перевагами цієї полімерази для біотехнології у порівнянні з полімеразами інших організмів є здатність працювати при підвищених температурах (оптимум 72-80 °C) і можливість отримувати цю полімеразу в чистому вигляді. У 1986 році Карі Мулліс (англ. Kary Mullis) вирішив використовувати полімеразу Taq для розробленої їм в 1983 році полімеразної ланцюгової реакції (ПЛР) з огляду на те, що ця полімераза витримувала високу (94—96 °C) температуру, необхідну для денатурації ДНК, через що не було необхідності вносити нову порцію дорогої ДНК-полімерази після кожного циклу ампліфікації. Пініше ген полімерази Taq був клонований і модифікований з метою отримати високоефективний комерційний продукт[16]. Ця полімераза гомологічна ДНК-полімеразі I (pol I) Escherichia coli[17].
Полімераза Taq також обмежено використовується в секвенуванні ДНК[18], але зважаючи на велику кількість пимилок[19] (через відсутність 3'-5' екзонуклеазної активності) у секвенуванні й при точному аналізі частіше використовується полімераза Pfu з архєї Pyrococcus furiosus[20] (хоча полімераза AmpliTaqR має перевагу перед Pfu полімеразою через більш високу процесивність[21]).
|yea= (довідка)
